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N. CAS: 70-54-2
Formula molecolare: C6H14N2O2
Peso molecolare: 146,18800
N. EINECS: 200-740-6
N. MDL: MFCD00064432
Descrizione del prodotto:
Nome del prodotto: DL-lisina N. CAS: 70-54-2
Sinonimi:
acido DL-a,e-diamminocaproico;
Lisina, DL- (8CI);
DL-Lisina; Soluzione di DL-Lisina;
Chimico&lificatore; Proprietà fisiche:
Aspetto: solido cristallino
Dosaggio: ≥99.00%
Densità: 1.125 g/cm3
Punto di ebollizione: 311.5℃ a 760 mmHg
Punto di fusione: 170℃ (dec.)
Punto di infiammabilità: 142.2℃
Indice di rifrazione: 1.503
Pressione di vapore: 0,0±1,4 mmHg a 25℃
Informazioni sulla sicurezza:
Dichiarazioni di sicurezza: S1-S28-S45
Codice SA: 2922411000
Codice di pericolo: T+
La lisina (abbreviata in Lys o K), codificata dai codoni AAA e AAG, è un α-amminoacido utilizzato nella biosintesi delle proteine. Contiene un gruppo α-amminico (che è nella forma protonata −NH3+ in condizioni biologiche), un gruppo acido α-carbossilico (che è nella forma deprotonata −COO− in condizioni biologiche) e una catena laterale lisile (( CH2)4NH2), classificandolo come aminoacido alifatico carico (a pH fisiologico). È essenziale negli esseri umani, il che significa che il corpo non può sintetizzarlo e quindi deve essere ottenuto dalla dieta.
La lisina è una base, così come l'arginina e l'istidina. Il gruppo ε-amminico partecipa spesso al legame idrogeno e come base generale alla catalisi. Il gruppo ε-amminico (NH3+) è attaccato al quinto carbonio dal carbonio α, che è attaccato al gruppo carbossilico (C=OOH).
Modifiche post-traduzionali comuni includono la metilazione del gruppo ε-ammino, dando metil-, dimetil- e trimetillisina (quest'ultima si verifica nella calmodulina); anche acetilazione, sumoilazione, ubiquitinazione e idrossilazione - producendo l'idrossilisina nel collagene e in altre proteine. La O-glicosilazione dei residui di idrossilisina nel reticolo endoplasmatico o nell'apparato di Golgi viene utilizzata per contrassegnare alcune proteine per la secrezione dalla cellula. In opsine come la rodopsina e le opsine visive (codificate dai geni OPN1SW, OPN1MW e OPN1LW), la retinaldeide forma una base di Schiff con un residuo di lisina conservato e l'interazione della luce con il gruppo retinilidene provoca la trasduzione del segnale nella visione dei colori (vedi ciclo visivo per dettagli). Le carenze possono causare cecità, così come molti altri problemi dovuti alla sua presenza ubiquitaria nelle proteine.
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